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蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)

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蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子的空間結(jié)構(gòu)。作為一類重要的生物大分子，蛋白質(zhì)主要由碳、氫、氧、氮、硫等化學(xué)元素組成。所有蛋白質(zhì)都是由20種不同的L型α氨基酸連接形成的多聚體，在形成蛋白質(zhì)后，這些氨基酸又被稱為殘基。蛋白質(zhì)和多肽之間的界限并不是很清晰，有人基于發(fā)揮功能性作用的結(jié)構(gòu)域所需的殘基數(shù)認(rèn)為，若殘基數(shù)少于40，就稱之為多肽或肽。要發(fā)揮生物學(xué)功能，蛋白質(zhì)需要正確折疊為一個(gè)特定構(gòu)型，主要是通過(guò)大量的非共價(jià)相互作用（如氫鍵，離子鍵，范德華力和疏水作用）來(lái)實(shí)現(xiàn)；此外，在一些蛋白質(zhì)（特別是分泌性蛋白質(zhì)）折疊中，二硫鍵也起到關(guān)鍵作用。為了從分子水平上了解蛋白質(zhì)的作用機(jī)制，常常需要測(cè)定蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。由研究蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)而發(fā)展起來(lái)了結(jié)構(gòu)生物學(xué)，采用了包括X射線晶體學(xué)、核磁共振等技術(shù)來(lái)解析蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)。

一定數(shù)量的殘基對(duì)于發(fā)揮某一生物化學(xué)功能是必要的；40-50個(gè)殘基通常是一個(gè)功能性結(jié)構(gòu)域大小的下限。蛋白質(zhì)大小的范圍可以從這樣一個(gè)下限一直到數(shù)千個(gè)殘基。目前估計(jì)的蛋白質(zhì)的平均長(zhǎng)度在不同的物種中有所區(qū)別，一般約為200-380個(gè)殘基，而真核生物的蛋白質(zhì)平均長(zhǎng)度比原核生物長(zhǎng)約55%。[1]更大的蛋白質(zhì)聚合體可以通過(guò)許多蛋白質(zhì)亞基形成；如由數(shù)千個(gè)肌動(dòng)蛋白分子聚合形成蛋白纖維。

蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的三種顯示方式。圖中蛋白質(zhì)為磷酸丙糖異構(gòu)酶（triose phosphate isomerase）。左：顯示全部原子，并以原子類型標(biāo)色（碳原子為藍(lán)綠色，氧原子為紅色，氮原子為藍(lán)色）；中：只顯示主鏈構(gòu)象，以二級(jí)結(jié)構(gòu)類型標(biāo)色（α螺旋為紫色，β折疊為黃色）；右：顯示“溶劑可及表面”，以殘基類型標(biāo)色（酸性氨基酸為紅色，堿性氨基酸為藍(lán)色，極性氨基酸為綠色，非極性氨基酸為白色）。

目錄

不同層次的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)

文件:Main protein structure levels zh (zh-cn).svg
蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)，從一級(jí)結(jié)構(gòu)到四級(jí)結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)可劃分為四級(jí)，以描述其不同的方面：

除了這些結(jié)構(gòu)層次，蛋白質(zhì)可以在多個(gè)類似結(jié)構(gòu)中轉(zhuǎn)換，以行使其生物學(xué)功能。對(duì)于功能性的結(jié)構(gòu)變化，這些三級(jí)或四級(jí)結(jié)構(gòu)通常用化學(xué)構(gòu)象進(jìn)行描述，而相應(yīng)的結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)換就被稱為構(gòu)象變化。

一級(jí)結(jié)構(gòu)是通過(guò)共價(jià)鍵（肽鍵）來(lái)形成。生物體中，肽鍵的形成是發(fā)生在蛋白質(zhì)生物合成的翻譯步驟。氨基酸鏈的兩端，根據(jù)末端自由基團(tuán)的成分，分別以“N末端”（或“氨基端”）和“C末端”（或“羧基端”）來(lái)表示。

定義不同類型的二級(jí)結(jié)構(gòu)有不同的方法，[2][3][4]最常用的方法是通過(guò)主鏈原子之間的氫鍵的排列方式來(lái)判斷的。而在蛋白質(zhì)完全折疊的狀態(tài)下，這些氫鍵可以得到穩(wěn)定。

三級(jí)結(jié)構(gòu)主要是通過(guò)結(jié)構(gòu)“非特異性”相互作用來(lái)形成。然而，只有當(dāng)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)域通過(guò)“特異性”相互作用（如鹽橋，氫鍵以及側(cè)鏈間的堆積作用）固定到相應(yīng)位置，所形成的三級(jí)結(jié)構(gòu)才能穩(wěn)定。對(duì)于細(xì)胞外周蛋白，二硫鍵起到了關(guān)鍵的穩(wěn)定作用；而對(duì)于細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)，則很少出現(xiàn)二硫鍵，因?yàn)?a href="/w/%E5%8E%9F%E7%94%9F%E8%B4%A8" title="原生質(zhì)">原生質(zhì)中是還原環(huán)境，不利于二硫鍵的形成。[5]

氨基酸結(jié)構(gòu)

組成蛋白質(zhì)的α-氨基酸單位，又稱為氨基酸殘基。R表示殘基的側(cè)鏈。
CO-R-N法則

α-氨基酸由一個(gè)所有氨基酸類型中都含有的共同部分（形成蛋白質(zhì)的主鏈）和一個(gè)對(duì)每一類氨基酸都不同的側(cè)鏈所組成。如右圖所示，“Cα”原子連接著4個(gè)不同類別的原子或基團(tuán)：一個(gè)氨基、一個(gè)羧基、一個(gè)氫原子（圖中略去氫原子）和一個(gè)條側(cè)鏈（用“R”表示，以代表各種不同的氨基酸的側(cè)鏈）。不完全符合這一特性的一個(gè)特例是脯氨酸，其Cα原子沒(méi)有連接氫原子而是被側(cè)鏈取代。由于連接著不同的4個(gè)基團(tuán)，這就使氨基酸有了手性；但大多數(shù)蛋白質(zhì)都是同一構(gòu)型的（左手型的同手性）。由于甘氨酸沒(méi)有側(cè)鏈（或者說(shuō)側(cè)鏈為一個(gè)氫原子），因此沒(méi)有手性。左手型的氨基酸可以用一個(gè)簡(jiǎn)單的“CORN”法則來(lái)記憶：以氫原子在前來(lái)看Cα原子，其他三個(gè)基團(tuán)“CO-R-N”以順時(shí)針?lè)较蚺挪肌?側(cè)鏈決定了20種α-氨基酸的化學(xué)性質(zhì)，具體如下表：

殘基名稱 三字母
代碼		 單字母
代碼		 相對(duì)豐度
(%) E.C.		 分子量 pKa[6] VdW體積
(?3)		 帶電（C），
極性（P），
疏水性（H）
丙氨酸（Alanine） ALA A 13.0 71   67 H
精氨酸（Arginine） ARG R 5.3 157 12.5 148 C+
天冬酰胺（Asparagine） ASN N 9.9 114   96 P
天冬氨酸（Aspartate） ASP D 9.9 114 4.5 91 C-
半胱氨酸（Cysteine） CYS C 1.8 103 8.3 86 P
谷氨酸（Glutamate） GLU E 10.8 128 4.5 109 C-
谷氨酰胺（Glutamine） GLN Q 10.8 128   114 P
甘氨酸（Glycine） GLY G 7.8 57   48  
組氨酸（Histidine） HIS H 0.7 137 6.8 118 P,C+
異亮氨酸（Isoleucine） ILE I 4.4 113   124 H
亮氨酸（Leucine） LEU L 7.8 113   124 H
賴氨酸（Lysine） LYS K 7.0 129 11.1 135 C+
甲硫氨酸（Methionine） MET M 3.8 131   124 H
苯丙氨酸（Phenylalanine） PHE F 3.3 147   135 H
脯氨酸（Proline） PRO P 4.6 97   90 H
絲氨酸（Serine） SER S 6.0 87   73 P
蘇氨酸（Threonine） THR T 4.6 101   93 P
色氨酸（Tryptophan） TRP W 1.0 186   163 P
酪氨酸（Tyrosine） TYR Y 2.2 163 9.8 141 P
纈氨酸（Valine） VAL V 6.0 99   105 H

基于化學(xué)性質(zhì)的不同，可以將20種天然氨基酸分成多個(gè)類別。重要的影響因子是側(cè)鏈帶電性、親/疏水性、大小等。不同側(cè)鏈在水溶液環(huán)境中的相互作用在塑造和維持蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中扮演著重要的角色。疏水性的側(cè)鏈趨向于被包埋于蛋白質(zhì)內(nèi)部，形成疏水核心，穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)；而親水性的側(cè)鏈則更多的是暴露于溶劑中。疏水性的殘基包括亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸和纈氨酸以及疏水性相對(duì)較弱的甘氨酸、丙氨酸、色氨酸和甲硫氨酸。帶電側(cè)鏈對(duì)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性也非常重要，通過(guò)不同帶電側(cè)鏈之間形成離子鍵可以穩(wěn)定結(jié)構(gòu)，而如果結(jié)構(gòu)內(nèi)部有未配對(duì)的帶電側(cè)鏈則會(huì)大大減弱結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性；此外，帶電殘基有很強(qiáng)的親水性，通常位于蛋白質(zhì)表面。帶正電的殘基有賴氨酸和精氨酸，有時(shí)組氨酸也帶正電荷；帶負(fù)電的殘基為谷氨酸和天冬氨酸。其余的氨基酸一般有帶不同功能基團(tuán)的較小的親水側(cè)鏈。如絲氨酸和蘇氨酸側(cè)鏈帶羥基，谷氨酰胺和天冬酰胺帶酰胺基。一些氨基酸具有特殊性質(zhì)，如兩個(gè)半胱氨酸之間能夠通過(guò)側(cè)鏈上的巰基共價(jià)連接而形成二硫鍵，脯氨酸為環(huán)狀且構(gòu)象比較固定，甘氨酸為最小氨基酸且構(gòu)象最具可變性。

肽鍵

主條目：肽鍵
兩個(gè)氨基酸通過(guò)脫水形成肽鍵
二面角φ和ψ的圖示。其中黃色部分顯示的是肽平面，而R1和R2分別表示左右兩個(gè)殘基的側(cè)鏈。

兩個(gè)氨基酸可以通過(guò)縮合反應(yīng)結(jié)合在一起，并在兩個(gè)氨基酸之間形成肽鍵。而不斷地重復(fù)這一反應(yīng)就可以形成一條很長(zhǎng)的殘基鏈（即多肽鏈）。這一反應(yīng)是由核糖體在翻譯進(jìn)程中所催化的。肽鍵雖然是單鍵，但具有部分的雙鍵性質(zhì)（由C=O雙鍵中的π電子云與N原子上的未共用電子對(duì)發(fā)生共振導(dǎo)致），因此C-N鍵（即肽鍵）不能旋轉(zhuǎn)，從而連接在肽鍵兩端的基團(tuán)處于一個(gè)平面上，這一平面就被稱為肽平面。而對(duì)應(yīng)的肽二面角φ（肽平面繞N-Cα鍵的旋轉(zhuǎn)角）和ψ（肽平面繞Cα-C1鍵的旋轉(zhuǎn)角）有一定的取值范圍；一旦所有殘基的二面角確定下來(lái)，蛋白質(zhì)的主鏈構(gòu)象也就隨之確定。根據(jù)每個(gè)殘基的φ和ψ來(lái)做圖，就可以得到拉氏圖，由于形成同一類二級(jí)結(jié)構(gòu)的殘基的二面角的值都限定在一定范圍內(nèi)，因此在拉氏圖上就可以大致分辨殘基參與形成哪一類二級(jí)結(jié)構(gòu)。下表列出了肽鍵與對(duì)應(yīng)類型單鍵以及氫鍵鍵長(zhǎng)的比較。

肽鍵 平均長(zhǎng)度 單鍵 平均長(zhǎng)度 氫鍵 平均長(zhǎng)度（±30）
Cα - C 153 pm C - C 154 pm O-H --- O-H 280 pm
C - N 133 pm C - N 148 pm N-H --- O=C 290 pm
N - Ca 146 pm C - O 143 pm O-H --- O=C 280 pm

一級(jí)結(jié)構(gòu)

肽或蛋白質(zhì)的氨基酸序列（或殘基序列）被稱為一級(jí)結(jié)構(gòu)。殘基的標(biāo)號(hào)總是從蛋白質(zhì)的氨基端（沒(méi)有參與形成肽鍵）開(kāi)始。蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)可以通過(guò)測(cè)定其對(duì)應(yīng)的基因（更準(zhǔn)確地說(shuō)是開(kāi)放閱讀框架）的堿基序列來(lái)間接確定（參見(jiàn)翻譯），但對(duì)于轉(zhuǎn)錄后修飾和翻譯后修飾，如二硫鍵形成、磷酸化和糖基化等（通常被認(rèn)為是一級(jí)結(jié)構(gòu)的組成信息），則無(wú)法通過(guò)這種翻譯法來(lái)測(cè)定；此外，也可以通過(guò)埃德曼降解法或連續(xù)質(zhì)譜來(lái)對(duì)蛋白質(zhì)樣品進(jìn)行直接測(cè)序。

文件:Protein primary structure zh (zh-cn).svg
蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)圖。


二級(jí)結(jié)構(gòu)

早在1951年，第一個(gè)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)解出前7年，鮑林和他的同事就利用已知的鍵長(zhǎng)和鍵角提出了α螺旋和β折疊的結(jié)構(gòu)。[7]α螺旋和β折疊都是將主鏈上的氫鍵供體和受體飽和的一種方式。這兩個(gè)二級(jí)結(jié)構(gòu)僅依賴于主鏈骨架，即所有氨基酸的共同部分，這就解釋了為什么這兩個(gè)二級(jí)結(jié)構(gòu)頻繁地出現(xiàn)于大多數(shù)的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中。隨著越來(lái)越多的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)得到解析，更多的二級(jí)結(jié)構(gòu)被發(fā)現(xiàn)，如各類Loop和其他形式的螺旋。二級(jí)結(jié)構(gòu)都有自己獨(dú)特的幾何構(gòu)架，即二面角ψ和φ有特定的值，處于Ramachandran圖的特定區(qū)域。二級(jí)結(jié)構(gòu)還包括轉(zhuǎn)角、Loop和其他一些不常見(jiàn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)元素（如310螺旋等）。除了有規(guī)則的二級(jí)結(jié)構(gòu)以外，主鏈骨架的其他部分就被稱為無(wú)規(guī)則卷曲。

從側(cè)面看一個(gè)α螺旋，紫色細(xì)線表示氫鍵。
從羧基端看一個(gè)α螺旋。
兩條反平行的β鏈所形成的β折疊，虛線表示氫鍵，箭頭表示從氨基端到羧基端的方向。

三級(jí)結(jié)構(gòu)

二級(jí)結(jié)構(gòu)元素通常被折疊為一個(gè)緊密形態(tài)，元素之間以各種類型的loop和轉(zhuǎn)角相連。三級(jí)結(jié)構(gòu)的形成驅(qū)動(dòng)力通常是疏水殘基的包埋，但其他相互作用，如氫鍵、離子鍵和二硫鍵等同樣也可以穩(wěn)定三級(jí)結(jié)構(gòu)。三級(jí)結(jié)構(gòu)包括所有的非共價(jià)相互作用（不包括二級(jí)結(jié)構(gòu)），并定義了蛋白質(zhì)的整體折疊，對(duì)于蛋白質(zhì)功能來(lái)說(shuō)是至關(guān)重要的。

四級(jí)結(jié)構(gòu)

四級(jí)結(jié)構(gòu)是由兩個(gè)或多個(gè)多肽鏈通過(guò)相互作用形成的結(jié)構(gòu)。其中，單獨(dú)的一條鏈就被稱為亞基。亞基之間不一定要共價(jià)連接，但有一些亞基之間是通過(guò)二硫鍵來(lái)連接的。不是所有的蛋白質(zhì)都有四級(jí)結(jié)構(gòu)，許多蛋白可以以單體形式來(lái)發(fā)揮功能。四級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性與三級(jí)結(jié)構(gòu)處于同一水平。兩個(gè)或多個(gè)亞基形成的復(fù)合物統(tǒng)稱為多聚體（multimer），如果是兩個(gè)亞基則稱二聚體或二體（dimer），三個(gè)亞基稱三聚體或三體（trimer），以此類推。如果多聚體為相同的亞基組成，則加上“同源（homo-）”作為前綴，反之則用“異源（hetero-）”，如同源二聚體或異源三聚體。

側(cè)鏈構(gòu)象

賴氨酸側(cè)鏈上的碳原子的命名

殘基側(cè)鏈上的原子根據(jù)希臘字母表的順序（α、β、γ、δ、ε等）來(lái)命名，如Cα指的是對(duì)應(yīng)殘基上最接近羰基的碳原子，而Cβ則是次接近的。Cα通常被認(rèn)為是主鏈骨架的組成原子。這些原子之間的鍵對(duì)應(yīng)的二面角則相應(yīng)以χ1、χ2、χ3等來(lái)命名，如賴氨酸側(cè)鏈上第一、二個(gè)碳原子（即Cα和Cβ）之間共價(jià)鍵的二面角為χ1。側(cè)鏈可以有多種不同的構(gòu)象，每一種類型的殘基都有幾種比較穩(wěn)定的側(cè)鏈構(gòu)象。[8]

結(jié)構(gòu)域、結(jié)構(gòu)花樣與折疊類型

許多蛋白質(zhì)都可以被分為多個(gè)結(jié)構(gòu)組成單元，結(jié)構(gòu)域就是這樣一個(gè)組成單元。結(jié)構(gòu)域一般可以自穩(wěn)定，且常常獨(dú)立進(jìn)行折疊，而不需要蛋白質(zhì)其他部分的參與；很多結(jié)構(gòu)域都有自己獨(dú)特的生物學(xué)功能。很多結(jié)構(gòu)域并不是一個(gè)基因或基因家族對(duì)應(yīng)蛋白質(zhì)的獨(dú)特結(jié)構(gòu)單元，而往往是許多類蛋白質(zhì)的共同結(jié)構(gòu)單元。結(jié)構(gòu)域常常是以其生物學(xué)功能來(lái)命名，如“鈣離子結(jié)合結(jié)構(gòu)域”；或以幾類最初發(fā)現(xiàn)此結(jié)構(gòu)域的蛋白名稱衍生而來(lái)，如PDZ結(jié)構(gòu)域（最初發(fā)現(xiàn)于PSD95、DlgA和ZO-1這三個(gè)蛋白質(zhì)）。由于結(jié)構(gòu)域自身可以穩(wěn)定存在，因此可以將不同來(lái)源的結(jié)構(gòu)域通過(guò)遺傳工程人為地結(jié)合在一起，形成雜合蛋白質(zhì)。

結(jié)構(gòu)花樣（structural motif）同樣是一種結(jié)構(gòu)組成單元，它是由幾個(gè)二級(jí)結(jié)構(gòu)的特定組合（如螺旋-轉(zhuǎn)角-螺旋）所組成；這些組合又被稱為超二級(jí)結(jié)構(gòu)。結(jié)構(gòu)花樣往往還包含有長(zhǎng)度不同的loop區(qū)。

折疊類型則指的是整體的結(jié)構(gòu)排列類型，如螺旋束和β桶。

盡管真核生物體可以表達(dá)數(shù)萬(wàn)種不同的蛋白質(zhì)，但對(duì)應(yīng)的結(jié)構(gòu)域、結(jié)構(gòu)花樣與折疊類型的數(shù)量卻少得多。一種合理的解釋是，這是進(jìn)化的結(jié)果；因?yàn)榛蚧蚧虻囊徊糠挚梢栽?a href="/w/%E5%9F%BA%E5%9B%A0%E7%BB%84" title="基因組">基因組內(nèi)被加倍或移動(dòng)。也就是說(shuō)，通過(guò)基因重組，一個(gè)結(jié)構(gòu)域可以從相應(yīng)蛋白質(zhì)A移動(dòng)到本不具有此結(jié)構(gòu)域的蛋白質(zhì)B上，而其發(fā)生的進(jìn)化驅(qū)動(dòng)力可能是由于該結(jié)構(gòu)域?qū)?yīng)的生物學(xué)功能趨向于被蛋白質(zhì)B所利用。

蛋白質(zhì)折疊

從一級(jí)結(jié)構(gòu)到更高級(jí)結(jié)構(gòu)的過(guò)程就被稱為蛋白質(zhì)折疊。一個(gè)序列特定的多肽鏈（折疊之前的蛋白質(zhì)一般都被稱為多肽鏈）一般折疊為一種特定構(gòu)象（又稱為天然構(gòu)象）；但有時(shí)可以折疊為一種以上的構(gòu)象，且這些不同構(gòu)象具有不同的生物學(xué)活性。在真核細(xì)胞內(nèi)，許多蛋白質(zhì)的正確折疊需要分子伴侶的幫助。

蛋白質(zhì)折疊前后。

結(jié)構(gòu)分類

對(duì)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)進(jìn)行分類的方法有多種，有多個(gè)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫(kù)（包括SCOP、CATH和FSSP）分別采用不同的方法進(jìn)行結(jié)構(gòu)分類。存放蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的PDB數(shù)據(jù)庫(kù)中就引用了SCOP的分類。對(duì)于大多數(shù)已分類的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)來(lái)說(shuō)，SCOP、CATH和FSSP的分類是相同的，但在一些結(jié)構(gòu)中還有所區(qū)別。

結(jié)構(gòu)測(cè)定

專門存儲(chǔ)蛋白質(zhì)和核酸分子結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)數(shù)據(jù)庫(kù)中，接近90%的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)是用X射線晶體學(xué)的方法測(cè)定的。[9]X射線晶體學(xué)可以通過(guò)測(cè)定蛋白質(zhì)分子在晶體中電子密度的空間分布，在一定分辨率下解析蛋白質(zhì)中所有原子的三維坐標(biāo)。大約9%的已知蛋白結(jié)構(gòu)是通過(guò)核磁共振技術(shù)來(lái)測(cè)定的。[9]該技術(shù)還可用于測(cè)定蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)。除了核磁共振以外，還有一些生物化學(xué)技術(shù)被用于測(cè)定二級(jí)結(jié)構(gòu)，包括圓二色譜。冷凍電子顯微技術(shù)是近年來(lái)興起的一種獲得低分辨率（低于5埃）蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的方法，該方法最大的優(yōu)點(diǎn)是適用于大型蛋白質(zhì)復(fù)合物（如病毒外殼、核糖體和類淀粉蛋白纖維）的結(jié)構(gòu)測(cè)定；并且在一些情況下也可獲得較高分辨率的結(jié)構(gòu)，如具有高對(duì)稱性的病毒外殼和膜蛋白二維晶體。[10][11]

解析不同分辨率的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中可能出現(xiàn)的問(wèn)題（X射線晶體學(xué)）
分辨率（埃） 結(jié)構(gòu)中可能出現(xiàn)的問(wèn)題
>4.0 單個(gè)原子坐標(biāo)無(wú)意義
3.0 - 4.0 整體折疊可能是正確的，但很可能有錯(cuò)誤存在。很多側(cè)鏈擺放位置不正確。
2.5 - 3.0 整體折疊基本是正確的，除了位于結(jié)構(gòu)表面的一些環(huán)狀結(jié)構(gòu)可能沒(méi)有正確建模。長(zhǎng)側(cè)鏈的極性殘基（Lys、Glu、Gln等）和小側(cè)鏈殘基（Ser、Val、Thr等）的側(cè)鏈擺放位置有可能不正確。
2.0 - 2.5 與2.5 - 3.0類似，只是出現(xiàn)錯(cuò)誤的情況更少?？梢悦黠@觀察到水分子和小配基。
1.5 - 2.0 側(cè)鏈擺放位置基本無(wú)誤，甚至一些小的錯(cuò)誤也可以被檢測(cè)到。整體折疊，包括位于結(jié)構(gòu)表面的環(huán)狀結(jié)構(gòu)，基本不可能出現(xiàn)錯(cuò)誤。
0.5 - 1.5 在這一分辨率下，一般不會(huì)有結(jié)構(gòu)錯(cuò)誤。側(cè)鏈異構(gòu)體庫(kù)和立體幾何研究都是利用這一分辨率范圍內(nèi)的結(jié)構(gòu)來(lái)進(jìn)行的。


近年來(lái)，隨著結(jié)構(gòu)基因組學(xué)的興起，大量的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)獲得了測(cè)定，為研究蛋白質(zhì)的作用機(jī)理提供了重要的結(jié)構(gòu)信息。

結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)

測(cè)定蛋白質(zhì)序列比測(cè)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)容易得多，而蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)可以給出比序列多得多的關(guān)于其功能機(jī)制的信息。因此，許多方法被用于從序列預(yù)測(cè)結(jié)構(gòu)。

相關(guān)軟件

與蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)相關(guān)的軟件有很多，主要分為以下幾類：

更多軟件可以在ExPASy Proteomics tools上查找。

參考文獻(xiàn)

  1. ↑ Brocchieri L and Karlin S. Protein length in eukaryotic and prokaryotic proteomes. Nucleic Acids Res. 2005, 33: 3390-3400. PMID 15951512. 
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  3. ↑ Richards, FM and Kundrot, CE. Identification of structural motifs from protein coordinate data: secondary structure and first-level supersecondary structure. Proteins. 1988, 3: 71-84. 
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  5. ↑ Freedman RB, Hirst TR, Tuite MF. Protein disulphide isomerase: building bridges in protein folding. Trends Biochem Sci. 1994, 19: 331-336. 
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  7. ↑ PAULING L, COREY RB, BRANSON HR. Proc Natl Acad Sci U S A. 1951 Apr;37(4):205-11. The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. PMID 14816373
  8. ↑ Protein Sidechain Conformational Analysis [2008年1月30日]. 
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延伸閱讀

外部鏈接

過(guò)程
結(jié)構(gòu)
蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu) · 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)域 · 蛋白酶體
類型
研究
生化：小分子代謝：醇 · 糖類（糖醇、糖酸、苷） · 脂類（酸/中、磷、甾、鞘、類） · 氨基酸/中 · 核（核苷/中） · 四吡咯/中

參考來(lái)源

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